- Kết hợp vối C02 tạo thành dẫn xuất carbamin:
HbNH2 + C02 ———– ► HbNHCOOH
- Kết hợp vối CO: tạo thành carboxy hemoglobin:
Hb02+ CO —————– ► HbCO +02
Ái lực của CO với Hb mạnh gấp 210 lần so vối ái lực của 02
Sự oxỵ hóa Hb
Một số chất oxy hóa như nitrit, clorat, ferricyanua có khả năng oxy hóa Hb thành MetHb:
Hb Fe2+ ———— ► MetHbFe3+ + e”
Methemoglobin không có khả năng vận chuyển 02:
Tỉnh chất enzym Hb có hoạt tính peroxidase, xúc tác cho phản ứng
AH2 + H202 ————— ► A + 2H20
Ứng dụng tính chất này để tìm máu trong nưóc tiểu.
Tính chất đệm
****
MYOGLOBIN
Myoglobin là protein của cơ, chiếm khoảng 2% tổng lượng protein của cơ. Myoglobin gồm 1 chuỗi polypeptid kết hợp với 1 hem. Chuỗi polypeptid của myoglobin có 153 acid amin, có TLPT khoảng 17000. Chuỗi polypeptid của Mb tương tự chuỗi polypeptid của globin. Khoảng 75% chuỗi có cấu trúc xoắn a. Các đoạn xoắn theo hướng phải và có 8 đoạn xoắn tương tự các chuỗi globin của Hb.
So sánh trật tự các acid amin trong myoglobin của cá nhà táng và các chuỗi a, p của hemoglobin ở người trong đoạn xoắn F các gốc từ F1 đến F9
Các gốc acid amin trong đoạn xoắn F đều giống nhau ở vị trí F4 và F8 ỏ chuỗi a, p của Hb và chuỗi myoglobin.
Myoglobin chỉ có một vị trí kết hợp với oxy. Sự kết hợp và giải phóng oxy của Mb phụ thuộc vào nồng độ oxy trong tê bào cơ. Phương trình phản ứng có thể viết:
Mb + 02 ————– ► Mb02
Sự kết hợp và giải phóng 02 của Mb xảy ra ở phân áp oxy rất thấp. Vì vậy mà Mb thực hiện được sự vận chuyển oxy ở cơ. Sự kết hợp và giải phóng oxy của Mb phụ thuộc pH, nhiệt độ và lực ion.
Bình thưòng Mb trong huyết thanh người rất thấp : đối với nam từ 30- 90 ng/ml, đối với nữ là dưới 50 ng/ml. Khi có tổn thương cơ, myoglobin trong máu tăng cao. Lượng Mb tăng cao trong nhồi máu cơ tim cấp, tăng sau 1-3 giờ và rất cao sau 5-12 giờ. Lượng Mb trỏ lại bình thường sau 18- 30 giò sau nhồi máu cơ tim cấp. Myoglobin cũng tăng trong các trường hợp phá huỷ cơ xương và trong các bệnh thận do giảm đào thải
Từ khóa tìm kiếm nhiều:
hóa học lớp 10
Không có nhận xét nào:
Đăng nhận xét